蛋白质范文

时间:2023-10-04 13:26:10

蛋白质篇1

蛋白质含量:某物质由多少蛋白质组成,叫蛋白质含量多少。

蛋白质是指生物体中广泛存在的一类生物大分子,由核酸编码的阿尔法氨基酸之间通过阿尔法氨基和阿尔法羧基形成的肽键连接而成的肽链,经翻译后加工而生成的具有特定立体结构的、有活性的大分子。

若泛指某一类蛋白质,与前面的限定词组成复合词时,一律用“蛋白质”,如血浆蛋白质、纤维状蛋白质、酶蛋白质等,此时“质”字不得省略,习惯词除外,新命名者从此。

凡指具体蛋白质时,“质”字可省略,如血红蛋白、肌球蛋白等。

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蛋白质篇2

[关键词] 高中生物 蛋白质 结构 功能

蛋白质在生物中有着很重要的作用,从生物的构成到生物的新陈代谢、遗传都和蛋白质的结构和功能密切相关。因此,学好蛋白质的构成及作用,对高中生物的理解有着非常重要的作用。

蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。

蛋白质的结构决定其生物活性。蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构,而且与其特定的空间结构密切相关。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失,甚至会导致疾病,疯牛病,Alzheimer's症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。蛋白质如何在细胞内正确地折叠?为什么这个过程有时会失败?过去40年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后,变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究,尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程,将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。

蛋白质的基本单位是氨基酸,在人体中有20种氨基酸,食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化,分解成氨基酸才能被人体吸收利用,人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。

必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸,而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到,不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(molecular disease)。例如,镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。另外,实验证明,若切除了促肾上腺皮质激素或胰岛素A链N端的部分氨基酸,它们的生物活性也会降低或丧失,可见关键部分氨基酸残基对蛋白质和多肽功能的重要作用。

另一方面,在蛋白质结构和功能关系中,一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失,则不会影响蛋白质的生物活性。例如,人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。

蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质正因为具有不同的空间结构,因此,具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构。因此,性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能分不开的;事实上不同的酶,催化不同的底物起不同的反应,表现出酶的特异性,也是和不同的酶具有各自不相同且独特的空间结构密切有关。

正是由于蛋白质有着复杂的结构决定了其在人体中的重要作用:

1.构造人的身体

蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。

2.修补人体组织

人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如,年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以,一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。

3.维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送

载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的,可以在体内运载各种物质。比如,血红蛋白输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白输送脂肪、细胞膜上的转运蛋白协助物质进出等。

4.构成人体必需的催化和调节功能的各种酶

我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。

蛋白质篇3

蛋白质的耐热性是由其键能和分解反应的焓变与熵变决定。

蛋白质受热变性,最重要的不是基团分解,而是空间结构先变化,导致失去了生理活性。但双硫键不太稳定,也容易导致蛋白质变性。

在蛋白质空间结构中,主要是氨基酸序列的连接方式、双硫键的多少和分子中原子的相对位置影响了蛋白质的耐热性。当加热时这些相对不稳定的结构会优先发生变化,导致蛋白质失活或改变了生理功能。高温蛋白质倾向于含有疏水性氨基酸而避免亲水性氨基酸。

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蛋白质篇4

1 质谱分析的特点与方法

1.1 质谱分析具有很高的灵敏度,能为亚微克级试样提供信息,能最有效地与色谱联用,适用于复杂体系中痕量物质的鉴定或结构测定,同时具有准确性、易操作性、快速性及很好的普适性。

1.2 质谱分析的方法 质谱分析的软电离技术主要有下列几种:(1)电喷雾电离质谱;(2)基质辅助激光解吸电离质谱;(3)快原子轰击质谱;(4)离子喷雾电离质谱;(5)大气压电离质谱。以前三种近年来研究最多,应用也最广泛。

2 蛋白质的质谱分析

2.1 蛋白质的质谱分析原理 原理是通过电离源将蛋白质分子转化为气相离子,然后利用质谱分析仪的电场、磁场将具有特定质量与电荷比值(M/Z值)的蛋白质离子分开来,经过离子检测器收集分离的离子,确定离子的M/Z值,分析鉴定未知蛋白质。

2.2 蛋白质和肽的序列分析 现有的肽和蛋白质测序方法包括N末端序列测定的化学方法Edman法、C末端酶解方法、C末端化学降解法等,这些方法都存在一些缺陷。在这种背景下,质谱由于很高的灵敏度、准确性、易操作性、快速性及很好的普适性而倍受科学家的广泛注意。在质谱测序中,灵敏度及准确性随分子量增大有明显降低,所以肽的序列分析比蛋白质容易很多。近年来随着电喷雾电离质谱(ESI)及基质辅助激光解吸质谱(MALDI)等质谱软电离技术的发展与完善,极性肽分子的分析成为可能,检测限下降到fmol级别,可测定分子量范围则高达100000Da,目前基质辅助的激光解吸电离飞行时间质谱法(MALDI TOP MS)已成为测定生物大分子尤其是蛋白质.多肽分子量和一级结构的有效工具,也是当今生命科学领域中重大课题——蛋白质研究所必不可缺的关键技术之一,目前在欧洲分子生物实验室(EMBL)及美国、瑞士等国的一些高校已建立了MALDI TOP MS蛋白质一级结构(序列)谱库,能为解析FAST谱图提供极大的帮助,并为确证分析结果提供可靠的依据。

2.3 蛋白质谱分析方式 a.蛋白图谱,即用特异性的酶解或化学水解的方法将蛋白切成小的片段,然后用质谱检测各产物肽分子量,将所得到的肽谱数据输入数据库,搜索与之相对应的已知蛋白,从而获得待测蛋白序列。将蛋白质绘制“肽图”是一重要测列方法。b.利用待测分于在电离及飞行过程中产生的亚稳离子,通过分析相邻同组类型峰的质量差,识别相序的氨基酸残基,其中亚稳离子碎裂包括“自身”碎裂及外界作用诱导碎裂。C.与Edman法有相似之处,即用化学探针或酶解使蛋白或肽从N端或C端逐一解下氨基酸残基,形成相互间差一个氨基酸残基的系列肽,名为梯状测序,经质谱检测,由相邻峰的质量差知道相应氨基酸。(1)蛋白消化:蛋白的基因越大,质谱检测的准确率越低。因此。在质谱检测之前,须将蛋白消化成小分子的多肽,以提高质谱检测的准确率。一般而言,6-20个氨基酸的多肽最适合质谱仪的检测。现今最常用的酶为胰蛋白酶,它于蛋白的赖氨酸和精氨酸处将其切断。因此,同一蛋白经胰蛋白酶消化后,会产生相同的多肽。

(2)基质辅助激光解吸电离/飞行时间质谱测量法(MALDI TOP MS):简而言之,基质辅助激光解吸电离/飞行时间质谱测量仪是将多肽成分转换成离子信号,并依据质量/电荷之比来对该多肽进行分析,以判断该多肽源自哪一个蛋白。待检样品与含有在特定波长下吸光的发光团的化学基质混合,此样品混合物随即滴于一平板或载玻片上进行发挥,样品然后置于激光离子发生器。激光作用于样品混合物,使化学基质洗手光子而被激活。此激活产生的能量作用于多肽,使之由固态样品混合物变成气态。由于多肽分子倾向于吸收单一光子,故多肽离子带单一电荷。这些形成的多肽离子直接进入飞行时间质谱分析仪。最后,由电脑软件将探测器录得的多肽质量/电荷比值数据库中不同蛋白经蛋白酶消化后所形成的特定多肽质量/电荷比值进行比较,以鉴定该多肽源自何种蛋白,此法成为多肽质量指纹分析。基质辅助激光解吸电离/飞行时间质谱测量法操作简便,敏感度高,同时许多蛋白分离方法相匹配,而且,现有数据库中,有充足的关于多肽/电荷比值的数据,因此成为许多实验室的首选蛋白质谱鉴定方法。(3)电子喷雾电离质谱测量法:电子喷雾电离质谱测量法是在液态下完成,而且多肽离子带有多个电荷,由高效液相层析等方法分离的液体多肽混合物,在高压下经过一细针孔。当样本由针孔射出时。喷射成雾状的细小液滴,这些细小液滴包含多肽离子及水份等其他杂质。去除这些杂质成分后,多肽离子进入连续质量分析仪,连续质量分析仪选取某一特定质量/电荷比值的多肽离子,并以碰撞解离的方式将多肽离子碎裂成不同电离或非电离片段。随后,依质量/电荷比值对电离片段进行分析并汇集成离子谱,通过数据库检索,由这些离子谱得到该多肽的氨基酸序列,依据氨基酸序列进行的蛋白鉴定较依据多肽质量指纹进行的蛋白鉴定更准确可靠。而且,氨基酸序列信息即可通过蛋白氨基序列数据可检索,也可通过核糖核酸数据库检索来进行蛋白鉴定。

3 蛋白质质谱分析的应用

1981年首先采用FAB双聚焦质谱测定肽分子量,分析十一肽(Mr=1318),质谱中出现准分子离子[M+1]+=1319强峰。分子量小于6kDa肽或小蛋白质和使用FAB质谱分析,更大分子量的多肽和蛋白质可用MALDI质谱或ESI质谱分析。用MALDI-TOF质谱分析蛋白质最早一列是Hillen Kramp等于1988年提出用紫红激光以烟酸为基质在TOF谱仪上测出质量数高达60Kda蛋白质,精确度开始只有0.5%,后改进到0.1-0.2%。质谱技术主要用于检测双向凝胶电泳或“双向”高效柱层析分离所得的蛋白质及酶解所得的多肽的质量,也可用于蛋白质高级结构及蛋白质间相互作用等方面的研究3条肽段的精确质量数便可鉴定蛋白质。近年来,串联质谱分析仪发展迅猛,其数据采集方面的自动化程度、检测的敏感性及效率都大大提高,大规模数据库和一些分析软件的应用使得串联质谱分析仪可以进行更大规模的测序工作。目前,利用2D电泳及MS技术对整个酵母细胞裂解产物进行分析,已经鉴定出1484种蛋白质,包括完整的膜蛋白和低丰度的蛋白质;分析肝细胞癌患者血清蛋白质组成分,并利用质谱进行鉴定磷酸化蛋白研究工作及采用质朴技术研究细胞源神经营养蛋白的分子结构等。

肽和蛋白的 质谱序列测定方法具有快速、用量少、易操作等优点,随着各种衍生化方法和酶解方法的改进,蛋白双向电泳的应用以及质谱技术的不断完善,质谱将会成为多肽和蛋白质分析最有威力的工具之一。

参 考 文 献

[1] 吴世容,李志良.等重庆大学学报,2004,27(1):123-127.

[2] 陈绍农,潘远江,陈耀祖.质谱学报,1995,16(3):15-21.

[3] 谢建勋,蒲小平等.生物物理学报,2001,17(1)19-26.

[4] 刘慧敏等.生物化学与生物物理学报,2000,32:179-182.

[5] Lay Jo JR.Mass Spectrom Rev,2001,20(4):172-194.

[6] Harbvey DJ.Proteomic,2001,1(2):311-328.

[7] Karasm,Hillenkam PF.Anal.Chem,1988,60:2299-2301.

[8] 龚海霞,陈荣华等.国外医学儿科分册,2001,28(6):287-289.

[9] 魏凯华,杨松成,王红霞等.质谱学报,2000,20(3,4):89-90.

[10] 司英健.国外医学临床生物化学与检验学分册,2003;24(3):167.

[11] 王征,阮幼冰,官阳.中华病理学杂志,2003,32(4):333-336.

[12] 黄珍玉,于雁灵,方彩云等.质谱学报,2003,24(4):494-500.

[13] 邬江,朱佳凯等.中华显微外科杂志,2002,25(4):271-273.

蛋白质篇5

牛奶的功效:

1、促进睡眠:牛奶中含有一种半胱氨酸,在人睡不着,或者心烦意乱的时候喝上一杯温牛奶,能够安定身心,有助于睡眠。

2、补充营养:牛奶中的营养成分跟人体所需的营养成分比较接近,所以很多人喝牛奶都是为了补充身体所需成分。

3、提高免疫力:牛奶中含有丰富的蛋白质,能在关键的时候有效调节机体功能,同时也能提高人体自身的免疫力。

5、补钙:人上了年纪就会缺钙,缺钙就会导致骨质疏松。如果这个时候每天坚持喝牛奶,不但可以补钙,还能强身健体。

蛋白质篇6

问:配方中添加蛋白质类原料,

应注意些什么?

徐良教授 解答:

蛋白质作为一类具有皮肤或头发调理作用的原料在化妆品中具有广泛的应用。例如较为常用的胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝蛋白等,尤其是胶原蛋白近年来在化妆品中的应用更是火爆,其来源除了猪、牛等以外,来源于鱼的胶原蛋白有后来居上之势。

首先我们来大致了解一下蛋白质在化妆品中的作用。

不久前,Challoner等人撰文介绍了他们进行的有关使用蛋白质对皮肤护理作用的研究结果。他们在不同的化妆品基质中,其中包括水包油乳化体、皮肤清洁剂、水溶性凝胶以及简单的水基体系,配方包括自己设计的和已经市场化产品的配方。

研究选用了一系列的蛋白质,如水解小麦蛋白、水解胶原蛋白、水解全麦蛋白、水解小麦蛋白聚乙烯吡咯烷酮共聚物、可溶性小麦蛋白以及水解小麦蛋白硅氧烷共聚物等等。研究的结果显示:蛋白质原料可以有效增加皮肤的延展性和保湿水平;同时蛋白质成分还具有显著的肌肤紧致功效。并且,研究也证实,一些蛋白质衍生物同样具有保湿、收紧和增加肌肤弹性等护肤效果。

蛋白质毕竟是一类较特殊的具有生物活性的化妆品添加剂,其结构与性质决定了其在化妆品中的应用相对复杂性,这主要体现在其在化妆品配方中的稳定性与配伍性方面。

蛋白质的组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个侧链R基团。

氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽,少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。由于蛋白质的分子较大,不易被皮肤吸收,目前,使用寡肽等小分子结构的蛋白质已成为蛋白质在化妆品中应用的新趋势。

我们在化妆品中添加蛋白质时,应该利用和注意的蛋白质性质包括:

①两性性质

蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中存在着氨基和羧基,因此跟氨基酸相似,蛋白质也是两性物质。

②水解反应

蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应,经过多肽,最后得到多种α-氨基酸。

③溶于水形成胶体

有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。具有胶体性质。

④遇电解质发生盐析

少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解,如向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液,可使蛋白质的溶解度降低,而从溶液中析出,这种作用叫做盐析。

蛋白质以上性质中,我们要注意其盐析的性质,尤其是在一些水溶性的透明配方中,例如:润肤水、润肤口者喱、水溶性精华素等,在这类配方中不要使用无机盐或者含有无机盐的原料,如防腐剂卡松(里面含有20%多的Mg盐稳定剂),以免蛋白质析出形成沉淀而影响产品的外观。

实际上,在蛋白质的应用中最要注意的是蛋白质变性问题,这与上面提到的蛋白质盐析等性质具有本质的区别,盐析后的蛋白质基本性质并没有改变,盐析是可逆的变化,析出的蛋白质分离后依然可以再溶于水形成胶体,而变性后的蛋白质则不同,一般来说,变性意味着蛋白质结构发生了变化。

蛋白质在某些理化因素作用下,特定的空间结构被破坏而导致其原有的理化性质改变及生物学活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质变性后,失去了原有的可溶性,也失去了它们生理上的作用,绝大多数蛋白质变性是不可逆过程。

因此,作为配方师,我们在化妆品中添加蛋白质成分时,应该避免造成加入的蛋白质成分发生变性,这样才能保存蛋白质的生物活性,也可以避免由于变性给体系带来的不良变化。

造成蛋白质变性的原因包括物理与化学两方面的因素:

物理因素包括:加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等;

化学因素包括:强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、鞣酸等。

因此,我们在制备工艺中,尽量避免采用容易使蛋白质变性的工艺。如添加蛋白质的温度不宜过高,尽量在乳化后体系温度降到50℃以下加入(因为不同蛋白质的结构被破坏的温度也不同,一般在70℃以上)。加入后避免过度剪切。

下面是几点在设计含有蛋白质成分的化妆品配方时的提示:

在配方设计时,避免强酸强碱的加入,含有乙醇的配方中慎用蛋白质成分,控制其他原料中重金属盐(如铜盐)的残留量。

有研究表明尿素也是容易使蛋白质变性的成分之一,避免在配方中添加尿素,同时在尿素软膏中避免添加蛋白质成分。

值得我们注意的是,化妆品中使用的一些表面活性剂也会使蛋白质变性,具代表性的表面活性剂有月桂基硫酸钠等。有研究表明,体系PH小于4时,在一些含有表面活性剂的体系内,容易发生蛋白质变性,这提醒我们在制备含果酸的低PH值配方时,要注意表面活性剂的选择。

由于蛋白质在紫外线的照射下会发生变性,因此,应避免在防晒产品中添加蛋白质组分,同时也可考虑在制备含有蛋白质成分的配方时,使用紫外线稳定剂。

另外,双胍类的防腐剂也会使蛋白质变性,应避免使用。

巯基乙酸、半胱氨酸能使蛋白质中的二硫键断裂,进而改变蛋白质的原有结构,因此,在烫发、脱毛等一些含有巯基乙酸、半胱氨酸组分的配方中,谨慎添加蛋白质成分。

实际经验告诉我们,在乳化体作为基质时,有时候蛋白质的变性损失的仅仅是它的生物活性、它的功效作用;而在添加蛋白质成分制备透明型化妆品时,如果发生蛋白质的变性,就不仅仅是功效作用丧失的问题了,它会造成体系的浑浊,分层,因此,在制备这类产品时一定要做货架稳定性试验,这样才能从根本上避免由于蛋白质变性导致沉淀物析出而造成产品质量问题。

蛋白质篇7

对此,医药学、营养学家指出,蛋白质粉并非人人皆宜的保健品,滥补蛋白粉有损脏器。

蛋白质与代谢病 摄取过量蛋白质,代谢后将在人体内残留很多有毒的代谢残余物(如氨、酮体和尿素等),进而引起自体中毒、酸碱度失去平衡(酸度过剩)、营养缺乏(一部分营养被迫跟着排出)、尿酸在关节腔中蓄积,导致多种疾病,如痛风性关节炎、酸中毒和肾功能不全等。国外研究表明,过度贪吃肉类,会导致体液中的矿物质失去平衡,也就是磷的猛增和钙的锐减(肉食里的磷超过钙达2倍),人体骨头中钙质锐减将导致骨质疏松。

蛋白质与痛风病 痛风的发作往往与吃肉和高蛋白有关。肉类(尤其是牛羊肉)虽是高蛋白食品,但内含高嘌呤,在体内代谢后产生大量尿酸,如肾排泄功能差就会沉积于关节腔内,导致急性炎性反应,表现为关节充血、肿胀、疼痛等,称为“急性痛风性关节炎”。

蛋白质与肾病 患急性肾炎者摄入过多的蛋白质,会促使肾小球硬化,恶化病情。蛋白质摄入过多,在体内代谢过程中会产生氨、尿素、肌酐等含氮的物质,其中氨是有毒的,必须经过肝脏解毒,再由肾脏排泄,故会加重肝、肾负担。如已出现肾功能不全、氮质血症者,更应限制蛋白质摄入量(以每日15克为宜),且应摄入优质蛋白质,如牛奶、鸡蛋、瘦肉和鱼虾等。如蛋白质过多,会加重氮质血症和尿毒症,进一步损害肾功能,反而不利康复。

原有肝肾功能不良者更要慎用蛋白粉。肾脏的三大特点决定了肾脏易遭蛋白质的损害。①肾脏血流量极为丰富,心脏搏出的血液,有1/4经过肾脏,即肾脏是与血液中药物(蛋白质)直接接触最多的器官。②肾脏结构十分娇嫩、精细和复杂,故最易受到药物(蛋白质)的损害。③与肝细胞不同,肾单位不能再生,损坏一个就少一个。药物(蛋白质)大多由肾脏排泄,特别是分子结构复杂、亲和力强的蛋白质,若用量太多、时间过长,就会加重肾脏排泄的负担,导致肾功能障碍,诱发药物性肾病。

蛋白质与肝病肝病病人每天需要10克以上优质蛋白质,以对抗肝细胞的损伤,有利于肝细胞的修复和再生,但不可过量应用高蛋白。因摄取过多的蛋白质,多余部分会转化为脂肪贮存起来(特别是沉积在肝脏中),加重肝脏负担,导致脂肪肝;再者,多余的蛋白质,滞留在肠内腐败、发酵,产生多种有毒物质(如氨、尿素和肌酐等),可加重氮质血症、氨中毒,促发“肝昏迷”。

蛋白质与癌症蛋白质能强化抗癌、免疫系统,但它又能助癌细胞的生长,这在已有癌症者身上表现得更明显。当给病人增加蛋白质营养时,癌肿生长得更快。因为癌细胞的增生代谢特别旺盛,它会优先夺取大量蛋白质而疯长。

老人食蛋白质粉并非多多益善

充足的蛋白质对于维持老年人机体正常代谢、补偿组织蛋白消耗、增强人体免疫力和抵抗力、延缓衰老均具有重要作用。老年人对食物的消化吸收能力、对蛋白质的利用率下降,故对蛋白质的需要量比青壮年时略高(约高10%~15%)。身体虚弱、食欲较差的老年人,可适当补充蛋白质粉,每日10~20克 。但不能以蛋白质粉代替正常的一日三餐,因过量摄入蛋白质对机体有毒性(如氨中毒),导致肝肾功能异常、痛风和骨质疏松,反而会加速衰老。

蛋白质篇8

2、山产类:干口蘑,每100克中含蛋白质35.6克;冬菇,每100克中含蛋白质13.9克。

3、动物内脏类:猪肝,每100克含蛋白质21.3克;猪血、羊血、牛肝、羊肝、牛蹄筋、猪皮等也含有大量的蛋白质。

4、肉类:瘦牛肉,每100克中含蛋白质20.1克;酱牛肉,每100克中含蛋白质32克,红烧牛肉,每100克中含蛋白质25克。

5、家禽类:鸡,每100克中含蛋白质21.5克。

6、水产类:青鱼,每100克中含蛋白质19.5克;带鱼,每100克中含蛋白质18.1克;黄花鱼,每100克中含蛋白质17.6克。

7、蛋类:鸡蛋,每100克中含蛋白质14.7克;鸭蛋,每100克中含蛋白质8.7克。 此外还有乳类等,也富含人体必需的完全蛋白质。

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