时间：2023-02-28 00:53:40
什么是蛋白质？
蛋白质是一切生命的基础物质，没有蛋白质就没有生命。
1838年，荷兰科学家格里特发现了蛋白质，他观察到，有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是构成一切结构必不可少的成分，生命活动几乎都是通过蛋白质实现的，它是人类生命活动最重要的物质基础。正常成人体内约有16%~19%是蛋白质，人的血液、肌肉、骨骼甚至没有一处不含蛋白质，生命的产生、存在与消亡也无一不与蛋白质有关。
蛋白质的作用
生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。蛋白质在人体内的功能主要有以下三个方面：
人体的构成成分蛋白质是构成组织和细胞的重要成分，肌肉、骨骼及内脏主要由蛋白质组成的。不仅如此，作为生物体内的结构物质，在人类的指甲、鸟类的羽毛、蚕丝中也存在种不同种类的蛋白质。而许多疾病也与蛋白质分子的病变有关，如镰刀型红细胞贫血症就是由于血红蛋白分子上某个氨基酸发生变异而引起的。
构成体内各种重要物质人体内的一些生理活性物质如酶、激素、抗体、神经递质、白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。许多蛋白质可作为药物治疗疾病，如胰岛素、干扰素、免疫球蛋白等等。
供给热能蛋白质是人体内三大能源物质之一，1克食物蛋白质在体内分解时约产生16.7千焦耳的能量。在处于基础代谢状态时，蛋白质供能大约占人体总能量代谢的17%左右。
蛋白质的构成
蛋白质由许多连接在一起形成的生物大分子，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质，在人体中估计有十万种以上的蛋白质。组成蛋白质的氨基酸有20余种，有一部分可以由人体自己合成，称为非必需氨基酸；而另外约有八种氨基酸必需由食物供给，称为必需氨基酸。食物中如含有齐全的必需氨基酸且数量充足，这种食物蛋白质营养价值就高，如牛奶、鸡蛋、鱼、大豆等。而植物蛋白如豆类、米面蛋白质所含的必需氨基酸不全面，其营养价值就相对较低，但若大豆制品和米面混合食用，其营养价值则会明显提高。如果注意各种食品的搭配，就可以发挥蛋白质互补作用，提高食物的营养价值。
食物与蛋白质
一个人每天需要多少蛋白质，要根据年龄、性别、劳动条件和健康情况而定，并因食物来源而有所不同。一般来讲，成年人只需按每公斤体重每天摄入1~1.2克蛋白质就可满足机体需要。而儿童、青少年在生长发育期以及妇女怀孕和哺乳期间所需要的蛋白质要多些。另外，在疾病情况下，如烧伤、骨折、感染、肾炎等，患者的蛋白质需要量可根据病情作相应增减。
在选择食物时，首先应考虑蛋白质含量的多少，保证数量的同时，尽量选择优质蛋白。判断蛋白质的优劣有三点要注意：第一，蛋白质被人体消化、吸收得越彻底，其营养价值就越高。整粒大豆的消化率为60%，做成豆腐、豆浆后可提高到90%，其他蛋白质在煮熟后吸收率也能提高，如乳类为95%，肉类为94%，蛋类为97%，米饭为88%。第二，被人体吸收后的蛋白质利用程度越高，其营养价值也越高。利用的程度高低，称为蛋白质的生物价。常用食物蛋白质的生物价是：鸡蛋94%，牛奶87%，鱼肉83%，牛肉74%，大米63%，大豆73%，土豆67%。动物蛋白质的生物价一般比植物高。第三，看所含必需氨基酸是否丰富，种类是否齐全，比例是否适当。将两种以上的食物混合食用，使含的氨基酸相互补充，能更好适合人体的需求。
当蛋白质的摄入量不足时，幼儿、青少年的生长发育就会迟缓，出现消瘦、贫血等症状，天长日久会形成营养不良性水肿，使免疫力功能下降，器官组织的受损修补能力降低，严重时还会导致死亡。
摘要 本文主要论述了蛋白质的组成、生理生化与营养功能。并介绍了氨基酸分类和氨基酸模式。结合运动时人体代谢特点介绍了蛋白质在运动中的作用。以及运动与蛋白质代谢的研究。蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。
关键词 运动 蛋白质
一、蛋白质定义和组成
蛋白质是以氨基酸为组成单位、由肽键相连的具有稳定空间结构的生物大分子，是由碳（C）、氢（H）、氧（O）和氮（N）四种基本元素组成的。某些复杂的蛋白质还含有硫，有的还含有铜、铁、锌等金属元素。氮是蛋白质元素组成中的一种特征性成分，以生物样品的含氮量推算蛋白质大致含量的测算公式为：
每克样品中含氮量（g）×6.25×100=100克样品中蛋白质含量[1]。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。自然界中有20多种氨基酸，这20多种氨基酸以不同数目和不同顺序连接构成种类繁多，千差万别的蛋白质，发挥它们各自的生理功能。目前人们发现约有7种与人的运动能里关系较为密切的氨基酸[2]。丙氨酸，糖代谢中丙酮酸与氨基酸相互移换作用；颉氨酸、颉氨酸、亮氨酸、异亮氨酸统称为支链氨基酸，在肌肉供能代谢调节中有重；天门冬氨酸，抗疲劳；谷氨酰胺，抗疲劳，提高免疫力；谷氨酸，抗疲劳和加速氨基酸分解代谢。
二、氨基酸分类和氨基酸模式
（一）氨基酸分类
人体蛋白质由20多种氨基酸构成的，其中一部分由人体自身可以合成，称非必需氨基酸。有9种氨基酸，人体不能合成或合成速度不够，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，包括异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
半胱氨酸和酪氨酸在体内分别由蛋氨酸和苯丙氨酸转变而成，半胱氨酸和酪氨酸又称为半必需氨基酸。在计算食物必需氨基酸组成时，往往将蛋氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合并计算。
（二）氨基酸模式
所谓氨基酸模式，就是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。其计算方法是将该种蛋白质中的色氨酸质量分数定为1，分别计算出其它必需氨基酸的相应比值，这些比值就是该种蛋白质的氨基酸模式。
当食物蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质越接近时，必需氨基酸被机体利用的程度也越高，食物蛋白质的营养价值也相对越高。反之，食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相对质量分数较低，导致其它的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质营养价值降低，这些质量分数相对较低的必需氨基酸称限制氨基酸。其中质量分数最低的称第一限制氨基酸，余者以此类推[3]。
三、人对蛋白质的需要量
食物中蛋白质的主要作用是用来建造人体自身组织，人体对蛋白质的需要量是随年龄、性别、不同运动项目、运动量和身体状况的不同而异。正运动使身体内的蛋白质储量下降，在热量摄入充足的情况下，轻微的运动能增加体内蛋白质的消耗。从事强度较大、时间较长的运动项目，尤其是耐力性项目的人，他们的蛋白质需求量要比常人高出许多。运动员进行力量训练时，所需蛋白质会高于平时的需要量。但是，他们总体的食物摄取量基本可以保证蛋白质的需要[4]。
人体对蛋白质的需要量主要取决于人体蛋白质的消耗量，而消耗量又受到一种或多种因素的影响。蛋白质的营养价值主要以人体摄入后生物利用率的高低为基本依据。
四、运动与蛋白质代谢的研究
这些年来，关于运动员蛋白质的需要量一直备受争议。有人以亮氨酸为代表，发现运动中氨基酸氧化增加，以此说明有规律的反复运动会增加蛋白质的需要量。有人则认为亮氨酸的氧化不能代表总体氨基酸的氧化，而且亮氨酸氧化不生成尿素，训练也不造成支链氨基酸的氧化。以氮平衡来评价运动员的蛋白质需要量的研究也有不同的结论。Lanan和随后的一些研究认为，运动员需要更多的蛋白质；另一派则认为运动训练只会提高蛋白质动员的效率，而不增加需要量。对于力量运动员的蛋白质需要量也有同样的争议[5]。
尽管没有完善的关于运动员蛋白质需要量的答案，仍然有人主张为了肌肉的增长，推荐运动员，特别是优秀运动员使用相对多的蛋白质。除关于运动员蛋白质需要量的研究以外，更多的研究注重蛋白质和氨基酸补充与肌肉合成的关系。总结起来大概有以下几个方面：
（一）摄入氨基酸的组成影响阻力运动后的肌肉蛋白质平衡反应，只有在摄入必需氨基酸时才有肌肉合成的净增长，而且还存在剂量效应。
（二）摄入不同蛋白质时，因为其消化特性不同，所引起的血液氨基酸浓度增高和增高的持续时间长短不同，因而引起的合成反应也不一样。
（三）阻力运动后摄入氨基酸可造成肌肉合成的正反应，对于耐力运动来说不一定有同样的结果。
（四）蛋白质摄入与运动的时间关系。同时摄入的其他营养素，如碳水化合物、脂肪等和膳食总能量均会通过各种渠道影响肌肉的蛋白质代谢。对于耐力运动来说，这些因素也同样重要。
在今后的学习中，关于运动与蛋白质关系的研究还有更多的问题需要深入研究，还有不同方式蛋白质摄入对优秀运动员运动能力，体成分和肌肉蛋白质代谢的作用等。
参考文献：
[1] 阎瑞君，徐烈英.生物化学学习指南[M].上海科学技术出版社.
[2] 张钧，张蕴琨.运动营养学[M].高等教育出版社.
[3] 卢一.烹饪营养卫生学[M].四川人民出版社.
[4] 秦云，张岩.山东体育科技[J].1991（04）.
对蛋白质最简单的描述就是一条连在一起的氨基酸链。人体需要22种氨基酸，但自身能合成的只有13种，另外9种必须从食物中获得，被称为“必需氨基酸”。由于人体无法自身合成这些氨基酸，或者是合成速度不能满足机体需要，就必须从食物中获取这9种必需氨基酸，包括异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸和组氨酸。
当宝宝吃含有蛋白质的食物时，蛋白质就在宝宝的胃部被消化，然后由肠道吸收。蛋白质在消化过程中被分解为氨基酸，氨基酸被宝宝身体内的皮肤、头发、骨骼、肌肉等各个组织利用，同时，宝宝的身体还会将氨基酸制成血色素，用以在血液中携带氧气。
蛋白质有哪些食物来源?
完全蛋白质就是包含了所有9种必需氨基酸的蛋白质。不完全蛋白质就是只包含了部分必需氨基酸，或者某些必需氨基酸比例过少，不能充分满足宝宝需要的蛋白质。绝大多数动物食品都是完全蛋白质，而大多数粮食和豆类当中的蛋白质属于不完全蛋白质。
完全蛋白质的来源：肉类(尤其是牛肉)、禽类、蛋、乳制品(如奶、奶酪、酸奶)、螺旋藻、鱼等。
不完全蛋白质的食物来源：各种面食品、各种豆类、大麦、燕麦片、玉米粉、大米、黑麦、一些坚果和种子食物等(宝宝不过敏的情况下)。
很多蔬菜中的蛋白质质量也非常好，比如土豆、甘薯中的薯类蛋白质，以及所有绿叶蔬菜中的蛋白质。只不过，这些食品中的蛋白质含量比较少，靠吃它们还不能满足宝宝的蛋白质需要，所以宝宝不能完全吃素。需要记得的是，豆类和粮食虽然本身蛋白质质量不理想，但是如果把粮食和豆子合在一起吃，就能取长补短，提高混合食物的蛋白质价值，变成“完全蛋白质”，甚至能和肉的蛋白质质量相媲美。这叫做“蛋白质营养互补作用”。
什么叫优质蛋白质
食物蛋白质氨基酸模式接近人体蛋白质的称为优质蛋白质，也叫完全蛋白质。它含有人体需要的9种必需氨基酸，其营养价值也相对较高。
含蛋白质高的食物有奶、蛋、肉、鱼、大豆，其中鸡蛋蛋白质氨基酸模式最接近人体蛋白质，在实验室中常以它作为参考蛋白，而植物蛋白质往往相对缺少赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸和色氨酸，所以其营养价值也相对较低。
宝宝需要多少蛋白质?
婴儿时期是宝宝迅速成长和发展的时期，因此在这个时期保证宝宝摄入足够的蛋白质是十分重要的。然而。在日渐富裕的中国，蛋白质缺乏已经比较少见，合理、均衡的饮食能为宝宝提供足够的蛋白质。目前一些发达国家出现的趋势是宝宝摄入了过多的蛋白质。爸爸妈妈要知道在宝宝生命的头一年，最主要的营养来源就是母乳或配方奶。从中，宝宝可以获得蛋白质。
开始添加固体食物后，宝宝吃母乳或配方奶的量就开始减少。这时候，爸爸妈妈就要逐渐给宝宝提供一种平衡的饮食，包括豆类、谷物类、蔬菜、鸡蛋、乳制品等，这种平衡的饮食能够为宝宝提供充足的蛋白质。
但是，爸爸妈妈也不必给宝宝一个高蛋白的饮食食谱，除非是儿科医生给出的特别建议。这样做的理由是人体并不会储存过量的蛋白质，相反，人体会将其分解，产生一些副产品，必须经由尿液排出。而且这个过程会给宝宝那未发育成熟的肾带来极大的负担。这就是为什么宝宝辅食中一定要把高蛋白食物，比如肉，切成细末混合在其他食物内，让宝宝同时一起食用的道理，而绝对不可以一次性给宝宝喂大量的肉。
记住――由于宝宝身体不能储存蛋白质，因此每天都需要摄入一点。营养学家的建议是每天给宝宝喂一点蛋白质食物，而不要突然一天让宝宝吃大量的蛋白质食物，然后好几天又完全不吃。
蛋白质食物应该如何搭配?
动物食品中部含有完全蛋白质。爸爸妈妈只需将禽、肉、蛋、鱼切成适合宝宝食用的泥状、末状、丁状或块状，与其他食物混合喂给宝宝即可。
每一餐只需要提供一种优质蛋白质即可，比如一餐中有了肉，就不必再加鸡蛋或鱼。豆制品可以替代肉类，作为一餐中的蛋白质来源。所以，有了豆制品，就不一定非要吃鱼吃肉了。一餐中好几种蛋白质一起上，总量太大超过需要的话，宝宝的肾脏会感到很疲劳的。
按照如下方案搭配，可以替换肉类和鱼类，为宝宝提供必需的氨基酸：
吃馒头的时配上炒豆腐、豆腐丝
大米配上红豆绿豆芸豆做成八宝粥
做面条的时候加进去黄豆粉
豆腐卤加上蔬菜和面条
豆浆和全麦面包
素食宝宝缺乏蛋白质吗?
目前发达国家有相当数量的人崇尚吃素，包括自己的宝宝也吃素。一般不赞成宝宝过早开始素食，最好在牙齿长齐、消化吸收能力很强之后再开始。这是因为，素食中缺乏维生素B1铁的吸收率过低，会影响幼儿的智力发育。此外，素食只能从胡萝卜素中获得维生素A，但幼儿把胡萝卜素变成维生素A的能力比较差。国外有大量素食者的专门食品，国内却没有，所以在国内不要轻易尝试给学龄前宝宝吃纯素，不吃肉的蛋奶素还是可以的。
素食的宝宝不一定会缺乏蛋白质。如果是蛋奶素，一点问题都没有，因为鸡蛋和牛奶都是优质蛋白质。纯素的宝宝也可以解决，因为前面说了，靠着“蛋白质互补作用”，宝宝可以用素食合理搭配的方法。让氨基酸们“取长补短”。换句话说，一种食物中缺乏某种氨基酸，其他食物中没准正好比较多，互相弥补就可以找齐了。
研究显示，素食者只需要在一天24小时内进食多种素食品就可以了，而其中一定要有足够的豆子和豆制品。
宝宝能吃蛋白质吗?
消化吸收能力正常的宝宝根本无需吃蛋白粉。商家推出的蛋白粉是从大豆中提取的蛋白质，其吸收利用率并不比鸡蛋和肉类更高。如果宝宝额外摄入大量蛋白质，会增加肝脏、肾脏和胃肠道负担，时间久了会使宝宝娇嫩的脏器受到损害，甚至引起代谢异常发生高氮血症。同时，从大豆中提取的蛋白粉中常常含有较多植物雌激素。因此，除非有特殊必要，不要给宝宝买蛋白粉吃，而是要培养宝宝的健康饮食习惯。
宝宝什么时候需要额外的蛋白质
通常只有下列情况的宝宝需要考虑额外补充蛋白质：
1 由于感染、疾病、手术、烧伤等情况，宝宝的身体需要额外的蛋白质补充。
2 宝宝不吃或很少吃鱼肉蛋奶。
蛋白质是生命的物质基础，也是我们膳食中的重要营养成分。处于生长发育旺盛阶段的宝宝，必须保证每天有足量蛋白质的摄取。1～2岁宝宝的蛋白质推荐摄入量为35克/日，2～3岁宝宝及3岁以上分别为40克/日和45克/日。
来源于不同食物的蛋白质，其营养价值也不同。动物性食物中的蛋白质营养价值较高，称为高营养价值蛋白质，如蛋、奶、肉所含的蛋白质。植物性食物中的蛋白质营养价值较低，称为低营养价值蛋白质，如玉米、小麦、蔬菜等所含的蛋白质。但大豆蛋白质则是植物蛋白质中营养价值最高的一种，它与动物蛋白质合在一起统称为优质蛋白。宝宝每天所需蛋白质有一半左右应来自优质蛋白。家庭经常食用的动物性食物，大致可分为1条腿的鱼、2条腿的禽及4条腿的家畜。
下面，分别来介绍下它们的特点。
不同荤菜特点各异
鱼类所含蛋白质甚多，为15%～25%，且含人体所需的全部必需氨基酸和宝宝所需的组氨酸。一般来说，海鱼的蛋白质含量比河鱼、塘鱼要高，如小黄花鱼为29%，带鱼和石斑鱼均为18%，而河鱼中的草鱼为17.9%，鲫鱼仅13%。鱼肉的肌纤维短而纤细，含水分多，结构疏松，比家畜肉更易消化，蛋白质的吸收率可达85～90%，尤其适合宝宝食用。鱼肉所含脂肪一般不高，约1～5%，但鳊鱼的脂肪可达15.8%。鱼类脂肪以不饱和脂肪酸为主，与家畜不同，极易为人体消化吸收，其消化率可达95%以上。鱼类还含有丰富的矿物质，如钙、磷、钾、镁等。与畜肉、禽肉相比，鱼肉所含的碘和磷则高得多，海产鱼类含碘尤为丰富。
鱼类也是维生素B2和尼克酸的良好来源。鱼目的含锌量高，不要弃之不食。
TIPs：海鱼中的鳕鱼，其肝脏中含有二十碳五烯酸(EPA)和二十二碳六烯酸(DHA，脑黄金)，可促使大脑发育，及保护视力。
禽类的肌肉含水量一般在50%以上，但幼禽含水量更高，达70%以上。禽肉中蛋白质含量颇高，其中鸡肉约为20%，鸭肉为16～17%，鹅肉约为10%。鸡肉中鸡胸脯肉的蛋白质含量最高，可与牛肉媲美。鸡肉蛋白质的质量也很高，所含氨基酸较全面，故利用率高。而禽肉的脂肪含量比畜肉低，鸡肉约为1.3%，鸭肉为7.5%，鹅肉为11.3%，禽类脂肪也易于消化，并均匀地分布在禽类的全身组织中。但要特别指出的是，禽的皮含脂量颇高。因此，禽肉的味道比畜肉好。禽肉中胆固醇含量不多，不易引起高血脂病。禽类也和家畜一样，其内脏往往含有比肌肉更为丰富的营养素，除蛋白质、脂肪外，还含有更多的维生素、矿物质，特别是肝脏中的维生素A、核黄素和铁的含量都超过肌肉许多倍，其中尤以鸡肝最为突出。此外，鸡、鸭血如同猪血一样，也是含血红素铁丰富的食品。
猪肉有丰富蛋白质，瘦肉的蛋白质可达17%，且蛋白质的质量好，所含氨基酸与人体所需几乎一样，为完全蛋白质。猪肉的脂肪因不同种类和不同部位而不同，平均在10%～30%之间，以饱和脂肪酸为主，胆固醇含量瘦肉最低，肥肉比瘦肉高2～3倍，内脏比瘦肉高4～5倍。猪肉中还有1%左右的矿物质，如磷和血红素铁等比较丰富，此外还含有丰富的维生素，如B族维生素、维生素A和D。猪内脏的营养价值也很好，富含蛋白质，不论猪肝、猪心、猪肾，蛋白质都有15%～19%之多，尤其是猪肝，含血红素铁最高，吸收率也高。肉类中还含有一种被称为“肉因子”的物质，可促进植物性食物中的非血红素铁的吸收，因此红色的肉是防止缺铁性贫血的理想食物。牛肉蛋白质比猪肉略高，脂肪含量低于猪肉。羊肉含蛋白质与猪肉相似。
专家建议：
我国南方居民大多以食猪肉为主，但猪肉含脂肪量颇高，因此宜改变以猪肉为主的动物性食物结构，增加水产和禽类的摄入次数，以控制热量的过多摄入，利于保持合理体重。
关键字：蛋白质；生物大分子；分子伴侣；折叠问题
Abstract:Biologicalmacromolecule''''sstructureandthefunctionresearchisunderstandsthemolecularlevelthefirstalikefoundation.Nottobiologicalmacromolecule''''sstructureandthefunctionunderstanding,doesnothavethemolecularbiology.JustlikedoesnothavetheDNAdoublehelixstructurediscovery,hasnotinheritedthetransmissiontransmissionthecentraldogma,alsodoesnothavetoday''''smolecularbiology.Thestructurememberbyentersbythefirstmembertorestorespeacethethingandeventhemulti-Asianbase,themulti-membersrestorepeacethebodystructuralresearch.Atthesametime,studiedwithdifficultyinthepastinmolecularlevellifemovementsituationalsoalongwithresearchthoroughandtechnologicalmeansdevelopment,butbecamethehotspotgraduallybythedifficulty.Proteincrystallographyresearchalreadyfrombiologicalmacromoleculestaticstate(timestatistics)thestructureanalysisstartsentersdynamic(timeresolution)thestructureanalysisanddynamicsanalysis.Inthe13thsessionofinternationalbiophysicscongress''''s25symposiumhasmorethan50%toinvolvetheproteinthestructureandthefunction,but“thestructureandthefunction”alsoemphasize“dynamics(Dynamics)”,namelydynamicstructureorstructuremovementandproteinmemberfunctionrelations,aswellastomacro-moleculeinteractioncontribution.
keywords:Protein;Biologicalmacromolecule;Molecularcompanion;Foldingquestion
前言
蛋白质折叠问题被列为“21世纪的生物物理学”的重要课题，它是分子生物学中心法则尚未解决的一个重大生物学问题。从一级序列预测蛋白质分子的三级结构并进一步预测其功能，是极富挑战性的工作。研究蛋白质折叠，尤其是折叠早期过程，即新生肽段的折叠过程是全面的最终阐明中心法则的一个根本问题，在这一领域中，近年来的新发现对新生肽段能够自发进行折叠的传统概念做了根本的修正。这其中，X射线晶体衍射和各种波谱技术以及电子显微镜技术等发挥了极其重要的作用。第十三届国际生物物理大会上，Nobel奖获得者Ernst在报告中强调指出，NMR用于研究蛋白质的一个主要优点在于它能极为详细的研究蛋白质分子的动力学，即动态的结构或结构的运动与蛋白质分子功能的关系。目前的NMR技术已经能够在秒到皮秒的时间域上观察蛋白质结构的运动过程，其中包括主链和侧链的运动，以及在各种不同的温度和压力下蛋白质的折叠和去折叠过程。蛋白质大分子的结构分析也不仅仅只是解出某个具体的结构，而是更加关注结构的涨落和运动。例如，运输小分子的酶和蛋白质通常存在着两种构象，结合配体的和未结合配体的。一种构象内的结构涨落是构象转变所必需的前奏，因此需要把光谱学，波谱学和X射线结构分析结合起来研究结构涨落的平衡，构象改变和改变过程中形成的多种中间态，又如，为了了解蛋白质是如何折叠的，就必须知道折叠时几个基本过程的时间尺度和机制，包括二级结构（螺旋和折叠）的形成，卷曲，长程相互作用以及未折叠肽段的全面崩溃。多种技术用于研究次过程，如快速核磁共振，快速光谱技术（荧光，远紫外和近紫外圆二色）。
一、新生肽段折叠研究中的新观点
长期以来关于蛋白质折叠，形
机序列的十二肽结合的特异性，结果发现，Hy-(W/X)-Hy-X-Hy-X-Hymotif与Bipj结合最强，Hy最多的是Trp、Leu、Phe，即较大的疏水残基。一般来说，2-4个疏水残基就足够进行结合。还有一种较普遍的说法是分子伴侣识别所谓熔球体结构（moltenglobule）。另一方面，分子伴侣本身与肽结合部位的结构分析最近也有些进展。譬如，PapD的晶体结构表明，多肽结合在它的β-sheet区。GroEL中，约40kD的153-531结构域是核苷酸的结合区。
分子伴侣作用的第二步是与靶蛋白形成复合物。非常盛行的一种模型认为分子伴侣常常以多聚`体形式而形成中心空洞的结构，用电子显微镜已经观察到由二圈层圆面包圈形组成的十四体GroEL分子和一个一层圆面包圈的七体GroES分子协同作用形成中空的非对称笼状结构（cagemodel），推测靶蛋白可以在与周围环境隔离的中间空腔内不受干扰的进一步折叠。但是不久前一个日本实验室发现GroEL的一个亚基，甚至其N端去除78个氨基酸残基的50kD片段，已经不能再组装成十四体结构，都有确定的分子伴侣功能。由此，我想:也许环状分子伴侣并非每个部位都是有效的结合部位，也就是说，该二层圆面包圈组成的十四体GroEL分子只有一个或若干个部位能够与疏水残基或所谓的熔球体结构结合，而其余部位起识别作用，就像一个探测器一样，整个十四体GroEL分子以圈层或笼状结构”包裹”在多肽链的主链上，以旋进方式再多肽链的链体上运动，一旦环状多聚体的某一识别部位发现疏水结构或所谓的熔球体结构等新生肽链折叠过程中暂时暴露的错误结构，经信号转导，多聚体的结合部位便与之结合，生成复合物，抑制不正确的折叠。以上完全是我个人的猜想，是基于上述两个试验现象的矛盾而试图作一番解释。至于为什么假设以旋进方式在多肽链上运动，我并没有相应的根据，只是觉得这应该是一个动态过程，因此作了一番狂妄的假想,另外，我觉得也许可以用X射线衍射来探测一下分子伴侣GroEL和GroES组成的笼状结构，看看它的a×b×c是否足以容纳多肽链的某一段，或者它的内部和外部的疏水性质和其他一些物化性质如何，也许可以找到支持或驳斥上述假设的证据。
以上谈的都是蛋白质的分子伴侣。不久前又出现了一个新名词“DNAchaperones”，DNA分子伴侣，这种分子伴侣是与DNA相结合并帮助DNA折叠的。在这种复合物中，DNA分子包围在蛋白质分子的表面，既是高度有序的，又是在一定程度上结构已有所改变的。DNA与蛋白的这种相互作用对DNA的转录，复制以及重组都十分重要;或如在核小体中，对DNA的包装是必须的。DNA在溶液中的结构有相当的刚性，必须克服一个能障才能转变成它的蛋白复合物中的结构，分子伴侣的作用就是帮助DNA分子进行折叠和扭曲，从而把DNA稳定在一个适合于和蛋白结构的特定构型中。这种结合是协同的，可逆的在形成复合物之后便解离下来。因此，不论是DNA分子伴侣还是蛋白分子伴侣，都与DNA和蛋白的相互作用有关，与基因调控有关，看来，分子伴侣确实与最终阐明中心法则当前主要问题有密切关系。
三、蛋白质分子的折叠和分子伴侣的作用
蛋白质分子的三维结构，除了共价的肽键和二硫键，还靠大量极其复杂的弱次级键共同作用。因此新生肽段在一边合成一边折叠过程中有可能暂时形成在最终成熟蛋白中不存在不该有的结构，他们常常是一些疏水表面，它们之间很可能发生本不应该有的错误的相互作用而形成的非功能的分子，甚至造成分子的聚集和沉淀。按照自组装学说，每一步折叠都是正确的，充分的，必要的。实际上折叠过程是一个正确途径和错误途径相互竞争的过程，为了提高蛋白质生物合成的效率的，应该有帮助正确途径的竞争机制，分子伴侣就是这样通过进化应运而生的。它们的功能是识别新生肽段折叠过程中暂时暴露的错误结构的，与之结合，生成复和物，从而防止这些表面之间过早的相互作用，阻止不正确的非功能的折叠途径，抑制不可逆聚合物产生，这样必然促进折叠向正确方向进行。（从哲学的观点说，似乎很容易驳斥自组装学说，它违背了矛盾的普遍性原理，试想，如果蛋白质的每一步折叠均是正确的，充分的，必要的，岂不是在无任何矛盾的前提下，完成了复杂的最稳定构象的形成，即完成了由量变到质变的伟大飞跃，从无活性的肽链变成有活性的功能蛋白，这显然是违背哲学基本原理的。换一个角度想，生物进化的过程本来就充满着不定向的变异，这些变异中有适应环境的，也有不适应环境的，“物竞天择”，自然的选择淘汰了那些不适应的，保留了那些适应的。蛋白质分子的折叠不也与此类似吗？我想，蛋白质的一级结构只是肽链折叠并形成功能蛋白的特定三维结构的内因，实际上，多肽链在形成活性蛋白的每一步，都有潜在的可能形成“不正确”的折叠，如果没有象分子伴侣或其它帮助蛋白等外部因素的作用，多肽链也永远不能折叠成为活性蛋百。）
四、分子伴侣的结构
目前唯一解出晶体结构的分子伴侣是E.coli的PapD，帮助鞭毛蛋白折叠的分子伴侣。还有HSP70的N端结构域，即ATP结合域也以有晶体结构。用电子显微镜已经清楚的看到了GroEL的十四聚体和GroEL的七聚体的四级结构，象两个圆形中空的面包圈叠在一起，用NMR以及各种溶液构象变化是研究分子伴侣作用机制的有效手段。
五、分子伴侣和酶的区别
与分子伴侣不同，以确定为帮助蛋白质折叠的酶目前只有两个，一个是蛋白质二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase，PDI);另一个是肽基脯氨酸顺反异构酶(peptidylprolylcis-transisomerase，PPI)。以PDI为例，众所周知，蛋白质分子中的二硫键与新生肽段的折叠密切相关，对维系蛋白质分子的结构稳定性和功能发挥也有重要作用。PDI定位在内质网管腔内，含量丰富，催化蛋白质分子内巯基与二硫键之间的交换反应。同时，它是目前发现的最为突出的多功能蛋白，除了二硫键的异构酶的基本功能外，它还是脯氨酸-4-羟化酶的α亚基;又是微粒体内甘油三酯转移蛋白复合物的小亚基，还是一种糖基化位点结合蛋白(gkycisylationsitebindingprotein)等。其中，最引人注目的还是它有与多肽结合的能力，可以结合具有不同序列，长度和电荷分布的肽，特异性较低，主要是与肽的主链相作用，但对巯基尚有一些偏爱。按照分子伴侣的定义，一般认为PDI和分子伴侣是两类不同的帮助蛋白，但是我国上海生物物理研究所最近提出不同的看法，认为蛋白质二硫键异
构酶也具有分子伴侣的功能。
蛋白质分子中天然二硫键的形成要求这些在肽链上往往处于不相邻位置的巯基，首先通过肽链一定程度的折叠，才能相互接近到可以正确形成二硫键的位置。肽链的自身折叠是一个慢过程，而蛋白质二硫键异构酶催化蛋白质天然二硫键的形成却是一个快过程。另一方面，蛋白质二硫键异构酶具有低特异性的与各种不同肽链相结合的能力，在内质网中以极高的浓度存在，又是是一个钙结合蛋白，是一个能被磷酸化的蛋白，这些都已经符合了分子伴侣的条件。因此他们推测蛋白质二硫键异构酶很可能首先通过它与伸展的，或部分折叠的肽段的结合，阻止错误的折叠途径，促进正确的中间物生成，帮助肽链折叠是相应的巯基配对，从而是正确的二硫键得以形成;然后催化巯基的氧化或二硫键的异构而形成天然二硫键。他们认为蛋白质二硫键异构酶的酶活性与它的分子伴侣功能不是相互排斥，而是密切相关，协调统一的。分子伴侣与帮助新生肽链折叠的酶之间，大概不应该，也不能够划一条绝对的分界线。我想:酶的最主要特性就是催化生化反应，分子伴侣的主要作用是与新生肽段的错误构象结合，从而阻止肽链不正确的非功能的折叠途径，促使其向正确的折叠方向反应，这难道不可以理解成间接的催化肽链的折叠吗?从表观上看，抑制不正确的折叠途径等于加快了正确反应的速度。所以，我本人也很赞成他们的观点。最近的试验已经为这一假说提供了很好的证据。PDI明显抑制变性的甘油醛-3-磷酸脱氢酶在复性股过程中的严重聚合，有效的提高它的复性效率，与典型的分子伴侣GroE系统对甘油醛3-磷酸脱氢酶复性的效应极其相似。
六、分子伴侣研究的实际应用
分子伴侣的研究成果必然会大大加深我们对生命现象的认识，同时也一定会增加我们与自然斗争的能力和自身生存的能力。由于分子伴侣在生命活动的各个层次都具有重要作用，它的突变和损伤也必定会引起疾病，因此可以期望运用分子伴侣的知识来治疗所谓的”分子伴侣病”。另一方面，利用对分子伴侣的研究成果从根本上提高基因工程和蛋白工程的成功率，也必将对大幅度提高人类生活水平起重要作用。
参考文献
1.李宝健主编，面向21世纪生命科学发展前沿，广东科技出版社，1996年11月第一版：93-104页
2．郝柏林刘寄星主编，理论物理与生命科学，上海科学技术出版社，1997年12月第一版：29-58页
3．中国生物物理代表团，从第十三届国际生物物理大会看生物物理学研究的现状和趋势，生物物理学报，1999年第十五卷第四期：826-827页成了自组装（self-assembly）的主导学说，因此，在研究新生肽段的折叠时，就很自然的把在体外蛋白质折叠研究中得到的规律推广到体内，用变性蛋白的复性作为新生肽段折叠的模型，并认为细胞中新合成的多肽链，不需要别的分子的帮助，不需要额外能量的补充，就应该能够自发的折叠而形成它的功能状态。
1988年，邹承鲁明确指出，新生肽段的折叠在合成早期业已开始，而不是合成完后才开始进行，随着肽段的延伸同时折叠，又不断进行构象的调整，先形成的结构会作用于后合成的肽段的折叠，而后合成的结构又会影响前面已形成的结构的调整。因此，在肽段延伸过程中形成的结构往往不一定是最终功能蛋白中的结构。这样，三维结构的形成是一个同时进行着的，协调的动态过程。九十年代一类具有新的生物功能的蛋白，分子伴侣（Molecularchaperone）的发现，以及在更广泛意义上说的帮助蛋白质折叠的辅助蛋白(Accessoryprotein)的提出，说明细胞内新生肽段的折叠一般意义上说是需要帮助的，而不是自发进行的。
二，分子伴侣的作用机制
分子伴侣的作用机制实际上就是它如何与靶蛋白识别，结合，又解离的机制。有的分子伴侣具高度专一性，如一些分子内分子伴侣，还有细菌Pseudomonascepacia的酯酶，有它自己的“私有分子伴侣”。它是由基因limA编码的，与酯酶的基因LipA只隔3个碱基，可能是进化过程中发生的基因分裂造成的。而一般的分子伴侣识别特异性不高，它是怎样识别需要它帮助的对象的呢？现在只能说分子伴侣识别非天然构象，而不去理会天然的构象。由于在天然分子中，疏水残基多半位于分子的内部而形成疏水核，去折叠后就可能暴露出来，或者在新生肽段的折叠过程中，会暂时形成在天然构象中本应该存在于分子内部的疏水表面，因此认为分子伴侣最有可能是与疏水表面相结合，如硫氰酸酶（Rhodanese）分子α-helix的疏水侧面。但是只有β-sheet结构的蛋白质才可为分子伴侣识别。
参加工作以后，整天坐在办公室，腰身越发显得粗壮起来。我终于正视到问题的严重性，于是找到一个秘密的减肥方子――吃素。两个星期后，我瘦了2斤。
可是，繁忙的工作和应酬使我很少顾及自己的生活。早上起床后眼看就到点了，急匆匆地往外赶。有时在超市买点面包，有时一忙也就顾不上了，倒也不觉得饿。而中午常常要陪客户吃饭，酒席上要照顾好别人，虽说都是美味佳肴，但真是顾不上吃进什么，常常是饭吃完了，肚子还空空的。下午又是到八九点，有时甚至十一二点才能回家。一到家，便累得什么也不想做，拉开冰箱胡乱凑合着弄点吃的，只想赶快休息。
就这样过了一个月，我的体重急剧下降，我以为我的减肥成功了。可随后的一段日子里我经常觉得心悸、乏力、健忘，精神不振，注意力也难集中，有时晚上还失眠，于是好友提醒我，是不是该去看医生了。
在医院门口巧遇高中校友林凡，她肤白细嫩，窈窕的身材更是引人注目。记得上学那会她可是个标准的小胖妹，几年没见，竟出落得这般婀娜。我将自己的烦恼告诉她，她说：“你那些症状都是蛋白质摄入不足所致，要赶快补充，才能像我一样做个蛋白质MM。”我恍然大悟过来，刚开始为了减肥，我吃素，素食者本身就容易造成蛋白质缺失，再加上工作压力大，饮食不规律，我竟然就这样在不知不觉中丢了蛋白质。让我高兴的是，林凡答应教我如何利用蛋白质变瘦，做一个健康窈窕的蛋白质MM。
由于我的工作性质，所以运动的时间很少，而林凡说：一个蛋白质美女的魅力，是充满活力脸色红润，阳光健康的，这让整天泡在办公室脸色苍白的我觉得遥不可及。不过，她说如果每天挤出一点时间做运动，再调节自己的饮食结构，补充适量的蛋白质，我也一样会成为脸色红润的蛋白质美女。
于是，我决心利用休息时间去专门的健身俱乐部练健美。
刚开始练的时候，我可真的没少受罪，一次练下来，浑身酸痛得不行，咬咬牙非常有规律地坚持一段时间，还真的就见了不少成效，身上赘肉少了，腹部也渐渐平坦起来。
运动完以后，最重要的一个环节就是饮食。林凡说，每天早晨一杯豆浆是最好的选择，可以从豆类中补充完全蛋白。尤其是饮食以素食为主的女孩，补充适量的蛋白质更是个不错的选择。因为它能够迅速提供氨基酸，然后转化成蛋白质，最好选择添加有各种维生素的完全蛋白粉。
有一段时间工作压力特别大，整个人像蔫了一样，林凡就提醒我要多吃奶类、干豆、花生、核桃、莲子等等。
一个月后，看着减肥初见成效的我，林凡笑着说：樱子，没想到你减肥以后这么漂亮。我羞红了脸，忙说：哪有，哪有。后来，在我请林凡撮了一顿之后，她又给了我一张食谱要我照着吃。
早餐：豆浆一杯、全麦面包2片。
午餐：鸡胸脯肉50克、面条2两、炒青菜1盘、豆腐100克、猪肝25克。
晚餐：草鱼50克、牛肉50克、米饭100克、蔬菜1盘。晚上：酸奶1杯。
她还特别提醒，在安排饮食的时候还要注意以下几个问题：
1、食物烹制时间过长、温度过高，特别是炸、烤、煎等方法容易使蛋白质受到破坏。
2、尽量将每餐的蛋白质控制在30～50克左右，因为人体一次只能吸收30克左右，太多也是浪费。
半年后，打造蛋白质美女计划落下帷幕。现在的我脸色红润、身材窈窕，走在街上回头率自然猛涨。怎么，心动了，那就赶快行动吧！
一、知识清单
1.氨基酸通式是 ，其分子式为 ，若R基为―CH3，则该氨基酸中C原子有 个，H原子有 个；若某氨基酸的分子式为C6H14O2N2，则该氨基酸的R基为
2.蛋白质中含有N、O原子数的计算：
（1）N原子数=肽键数+肽链数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子总数
（2）O原子数= =各氨基酸中O原子总数-脱去水分子数
3.氨基酸与相应DNA、RN段中碱基数目之间的关系：
转录 翻译
DNA（基因）mRNA蛋白质
mRNA为单链，DNA为双链，故DNA∶RNA（碱基数）=2∶1；而mRNA上每相邻的3个碱基决定1个氨基酸，故碱基与氨基酸为3∶1的关系。
故DNA分子上的碱基数：mRNA上的碱基数：氨基酸数=
特别提醒1：若已知DNA、mRNA中碱基数求氨基酸数，一般用关键词“最多”；若已知氨基酸数求DNA、mRNA中碱基数，则一般用关键词“至少”，原因是该计算过程中都不考虑终止密码子、非编码区序列等的问题。
特别提醒2：具体题目中可能涉及环状和―S―S―键的特殊情况，要加以注意。
二、例题分析
例1.丙氨酸的R基为―CH3，谷氨酸的R基为―C3H5O2，它们缩合形成的二肽分子中，C、H、O的原子比例为（ ）
A.7∶16∶6 B.7∶14∶5 C.8∶12∶5 D.8∶14∶5
解析：先根据R基推导出两种氨基酸的结构简式或分子式，再根据脱水缩合的原理计算原子数。注意，计算H原子数、O原子数时，应减去脱去水分子中的原子数。当缩合成二肽时需脱去一分子水。故缩合成的二肽分子中，C原子数为3+5=8，H原子数为7+9-2=14，O原子数为2+4-1=5。故选D。
例2.（2009・上海生物，15）某蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成。该蛋白质至少有氧原子的个数是（ ）
A.n-m B.n-2m C.n+m D.n+2m
解析：该蛋白质中含有肽键数为（n-m）个，每个肽键（―CO―NH―）含有一个氧原子；m条肽链至少含有m个游离的羧基（―COOH），因此，该蛋白质中至少含有的氧原子的个数为n-m+2m=n+m。
答案：C
例3.（2005・上海，30）某22肽被水解成1个4肽，2个3肽，2个6肽，则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（ ）
A.6 18 B.5 18 C.5 17 D.6 17
解析：每个短肽都至少有一个氨基和一个羧基，因此这些短肽的氨基总数最小值为5。这些短肽内肽键总数为22-5=17。
答案：C
为迎接更全面的生命科学的发展，提高生物科学专业学生适应学科发展的需要的能力，我们学院专门开设了针对生物科学专业的限选课程――蛋白质化学与蛋白质组学。本课程在介绍蛋白质化学基本内容的同时，兼顾学科发展动态，使学生掌握蛋白质组学的基本理论、基础知识、主要研究方法和生物信息学在蛋白质组学及蛋白质工程方面的应用及典型的研究实例，力求增长生物科学专业学生的专业知识与技能，为完成毕业论文设计及今后从事生命科学相关工作打下坚实基础。课程开课几年来，笔者及同教研室课题组对蛋白质化学与蛋白质组学课程的教学理念、教学内容、教学方法，教学效果评价方式进行了积极的实践与探索。
一 教师本身要努力提高教学质量
蛋白质化学与蛋白质组学的授课对象是生物科学专业本科三年级的学生。该阶段的学生面临毕业论文设计及准备考研两大难题，对此，本课程的教学目标应该是养成学生的科研思维，提高实验设计水平，培养其动手能力。这就要求教师必须更新教育理念，改变以往理论课单向授课的方式，要认识到此时的教学课程必须以学生为中心。因此，教师在精心准备教案讲义，认真制作多媒体课件的同时，应当思索如何灵活地运用各种教学方法，引导学生的兴趣，并使学生参与到教学过程中来。提高教师自身的理论水平和科研能力，改革教师课堂教学方法和教学结构，认真研究学生的认识规律和学习方式，培养学生的学习兴趣，充分调动学生的主观能动性是提高教学质量所必需的。在教学过程中，教师扎实的理论基础、丰富的科研经验、熟练的实验操作水平是引导教学成功的先决条件。
二 教学理念要转变，教学方式要灵活
“以学生为中心，以能力培养为导向”这一理念近年来备受教师关注和学生欢迎[2]。这一理念强调由教师引导，确定教学目标，学生为中心和主导，根据教学目标，主动收集整理资料，自主探究相关知识，发现问题，分析问题，解决问题，最后由教师总结，将学习的主动权真正交还给学生。这样，教师与学生在发现分析解决问题的过程中，各自完成教学任务，效率和认知度远超过以往单向的教授方式。
由于该门课程为限选课，选课学生维持在25～40人左右，因此，教师从备课开始就应以灵活的方式与学生去沟通。在课堂上，我们在进行多媒体教学的同时，增加与学生的互动，及时掌握学生的兴趣点与理解程度，可以充分调动学生的积极性。实践证明，教师更新教学理念，提高教学质量，对于端正学风，提高学生的积极性有着积极的作用。
生命科学是一门实践性很强的科学，因此理论与实践相结合是完成教学任务的必经之路。因此，笔者根据课程的教学内容和学生的理论水平及兴趣点，经常开展各种课间讨论，促进学生深刻并灵活地掌握知识。笔者常采用以下方式：首先，生命科学是一门发展迅速的科学，与医学、社会学等学科有交叉，且与我们的生活生产密切相关。因此，灵活地举例对于培养学生的学习兴趣显得十分重要。例如，北京蛋白质组学研究中心是我国蛋白质组学国家重点实验室，作为国际人类肝脏蛋白质组计划实行总部，目前该中心已成功鉴定人类肝脏蛋白质13000余种，并绘制了高可信度的肝脏蛋白质互作图谱，发现了58种潜在的肝脏疾病候选基因等。像常见的脂肪肝、肝炎病毒感染、肝癌癌变及转移等标志蛋白质陆续被发现，为今后肝脏相关疾病的预防及治疗打下了坚实的基础。通过这一举例，既能够增强学生对蛋白质组学的认可度，且因为该项目为我国自主研究项目，能够为学生提供今后科研的方向，也能增强学生的科研信心。其次，安排学生参加教学实验或科研实验，引导学生有意识地学会科研思维，激发学生学习兴趣，培养其分析问题和解决问题的能力。例如，通过让学生参与笔者主持或参与的科研课题，了解科研实验的实施过程，在此过程中理解并掌握所学知识。再次，指导学生进行实验设计和科研设计，培养其科研能力。例如，让学生根据需解决的科研问题和掌握的实验方法等，指导其通过参考文献等方法进行初步的实验设计及课题研究报告的撰写。近年来，笔者已指导学生撰写科研课题研究报告多项，并获学校及学院立项，极大地提高了学生的信心和兴趣。此外，为了提高课程的实用性，提高学生的动手能力和解决问题的能力，笔者所在学院开设了开放实验课程，我们鼓励学生主动地进行实验设计，习得相应的实验技能。
三 考核方式和教学效果评价方法要改进
高校的选修课程普遍采用平时成绩和期末成绩综合评价的方式进行考核。以往的课程其平时成绩部分通常以出勤率或者答题的方式为参考，对于评价学生的学习效果并不适用，而期末成绩仅凭一张理论考试试卷也难以评价学生的科研思维和能力。生命科学是一门实践性很强的学科，而蛋白质组学的教学目的，是通过本课程培养学生的科研思维，培养学生的科研能力。因此，在考核方式上，也应当实施多种考核方式，综合评价学生能力。考试方式主要由平时成绩、综述写作及期末理论考试成绩组成。以探究式教学方法教学，重点在于灵活地考查学生运用理论知识探究科学问题的能力。因此，在平时，我们让学生以小组或个人形式，自由地进行发挥。如，进行课题设计，讨论实验思路，撰写研究论文，演讲PPT及答辩等方式进行评分，借此改变单独理论考试的单一形式，建立更科学的多元化评价方式，引导学生进行探究式学习，注重对学生能力的培养。此外，综述的写作有助于学生形成对某一科研领域的综合认识，期末理论考试主要考白质组学相关概念和理论的掌握程度，同时结合实验分析题也可以一定程度上了解学生对某些重要蛋白质组学技术的掌握程度。
蛋白质化学与蛋白质组学这门课程作为生物科学专业学生的限选课程，在国内院校开得并不多，该课程在我校已开设多年，以探究式的教学方式为主要教学方法受到了学生的欢迎和肯定。对于需要进行毕业论文设计和今后即将进入医院或科研机构的生命科学专业学生来讲，这门课程在一定程度上让他们初步形成了科研思维，并且得到了一定的训练，对于今后进入实验室有着较好的铺垫作用。此外，毕业论文设计的指导老师也普遍认为学生具有一定的科研思维能力，知识较全面，因此也充分显示了该课程教改的优势和效果。
四 教师应当以身作则，培养学生求真的科学态度
伟大的教育家陶行知曾说：“千教万教教人求真，千学万学学做真人”。科研探索是用于发现问题、分析问题和解决问题的，在此过程中，需要对每次的实验结果进行多次论证，力求结果的真实及科学性。孔子云：“其身正，不令而行。其身不正，虽令不从。”因此，教师自身良好的教学态度和科研精神起到了楷模示范的作用。由于学生理论及实验水平有限，在课外指导学生进行实验设计或论文撰写时，教师必须直接参与并监督实验的实施与完成，在此过程中，教师需要一丝不苟，严谨求真，坚韧不拔，同时，也应严格要求学生在实验前做好各项准备工作，实验过程中规范操作，对实验结果进行独立思考和分析，杜绝造假及人为疏忽。
在处理与学生的关系时，一定要真诚平等，这一点十分重要。教师传授知识，学生学习知识，师生关系融洽是完成教学任务的一项重要保证。教师如能自律，一丝不苟，真诚平等地对待每一位学生，那么学生也会以真诚的态度对待课程，如此才会有良性循环。
综上所述，蛋白质化学与蛋白质组学的教学过程中应时刻把握“以人为本，以学生为中心”的教学理念。将探究式教学方式贯穿课程的教学过程，能够提高学生的科研思维和创新能力，在此过程中，学生自主或相互合作，与教师共同参与教学过程，激发了学生的学习兴趣，充分地调动了其主观能动性，因而直接提升了教学质量，对于面对即将进行毕业论文设计，即将考研或即将实习的生物科学专业学生而言，受益匪浅。
当然，该门课程属于新开课程，碰到许多难题。首先，在教材的选择上，我们选择很久，教育部没有正式出版的专门针对蛋白质化学与蛋白质组学的规划教材，因此，我们选择何华勤主编的《简明蛋白质组学》作为授课教材，该书内容全面且简明扼要，并以利布莱尔主编的《蛋白质组学导论――生物学的新工具》、Wilkins主编的《蛋白质组学研究：概念、技术及应用》为参考书要求学生阅读。第二，学生前两年以修学分为主，理论课程较多，实践时间较少，因此对本课程很多稍微复杂点的实验内容，如亲和柱层析、DIGE等缺乏深刻理解;此外，课程中讲解到的各种实验仪器，如双向电泳系统、质谱仪等由于价值不菲，对本科生的开放程度有限，因此，学生即使掌握理论，但无法形成深刻认识;最后，生物信息学内容专业复杂，学生的认知度与课程要求有落差，限制了教学的效果。但是笔者与同课题组成员课余开放本研究所现有的双向电泳平台，力求为学生创造条件。
生命科学学科发展日新月异，高校人才培养观念和体系也要不断与时俱进，教师需要不断修正教学方案，及时总结教学规律，才能提高教学质量，这样才能真正做到以学生为中心，以能力培养为导向，努力而有效地培养出适应社会和经济发展需求的生命科学学科专业人才。
参考文献
[1]尹稳，伏旭，李平.蛋白质组学的应用研究进展[J].生物技术通报，2014（1）：32-38.
1质谱分析的特点
质谱分析用于蛋白质等生物活性分子的研究具有如下优点：很高的灵敏度能为亚微克级试样提供信息，能最有效地与色谱联用，适用于复杂体系中痕量物质的鉴定或结构测定，同时具有准确性、易操作性、快速性及很好的普适性。
2质谱分析的方法
近年来涌现出较成功地用于生物大分子质谱分析的软电离技术主要有下列几种：
①电喷雾电离质谱；
②基质辅助激光解吸电离质谱；
③快原子轰击质谱；
④离子喷雾电离质谱；
⑤大气压电离质谱。在这些软电离技术中，以前面三种近年来研究得最多，应用得也最广泛。
3蛋白质的质谱分析
蛋自质是一条或多条肽链以特殊方式组合的生物大分子，复杂结构主要包括以肽链为基础的肽链线型序列[称为一级结构]及由肽链卷曲折叠而形成三维[称为二级，三级或四级]结构。目前质谱主要测定蛋自质一级结构包括分子量、肽链氨基酸排序及多肽或二硫键数目和位置。
3.1蛋白质的质谱分析原理以往质谱(MS)仅用于小分子挥发物质的分析，由于新的离子化技术的出现，如介质辅助的激光解析/离子化、电喷雾离子化，各种新的质谱技术开始用于生物大分子的分析。其原理是：通过电离源将蛋白质分子转化为气相离子，然后利用质谱分析仪的电场、磁场将具有特定质量与电荷比值(M/Z值)的蛋白质离子分离开来，经过离子检测器收集分离的离子，确定离子的M/Z值，分析鉴定未知蛋白质。
3.2蛋白质和肽的序列分析现代研究结果发现越来越多的小肽同蛋白质一样具有生物功能，建立具有特殊、高效的生物功能肽的肽库是现在的研究热点之一。因此需要高效率、高灵敏度的肽和蛋白质序列测定方法支持这些研究的进行。现有的肽和蛋白质测序方法包括N末端序列测定的化学方法Edman法、C末端酶解方法、C末端化学降解法等，这些方法都存在一些缺陷。例如作为肽和蛋白质序列测定标准方法的N末端氨基酸苯异硫氰酸酯(phenylisothiocyanate)PITC分析法(即Edman法，又称PTH法)，测序速度较慢(50个氨基酸残基/天)；样品用量较大(nmol级或几十pmol级)；对样品纯度要求很高；对于修饰氨基酸残基往往会错误识别，而对N末端保护的肽链则无法测序。C末端化学降解测序法则由于无法找到PITC这样理想的化学探针，其发展仍面临着很大的困难。在这种背景下，质谱由于很高的灵敏度、准确性、易操作性、快速性及很好的普适性而倍受科学家的广泛注意。在质谱测序中，灵敏度及准确性随分子量增大有明显降低，所以肽的序列分析比蛋白容易许多，许多研究也都是以肽作为分析对象进行的。近年来随着电喷雾电离质谱(electrosprayionisation，ESI)及基质辅助激光解吸质谱(matrixassistedlaserdesorption/ionization，MALDI)等质谱软电离技术的发展与完善，极性肽分子的分析成为可能，检测限下降到fmol级别，可测定分子量范围则高达100000Da，目前基质辅助的激光解吸电离飞行时间质谱法(MALDITOFMS)已成为测定生物大分子尤其是蛋白质、多肽分子量和一级结构的有效工具，也是当今生命科学领域中重大课题——蛋白质组研究所必不可缺的关键技术之一。目前在欧洲分子生物实验室(EMBL)及美国、瑞士等国的一些高校已建立了MALDITOFMS蛋白质一级结构(序列)谱库，能为解析FAST谱图提供极大的帮助，并为确证分析结果提供可靠的依据。
3.3蛋白质的质谱分析方式质谱用于肽和蛋白质的序列测定主要可以分为三种方法：一种方法叫蛋白图谱(proteinmapping)，即用特异性的酶解或化学水解的方法将蛋白切成小的片段，然后用质谱检测各产物肽分子量，将所得到的肽谱数据输入数据库，搜索与之相对应的已知蛋白，从而获取待测蛋白序列。将蛋白质绘制“肽图”是一重要测列方法。第二种方法是利用待测分子在电离及飞行过程中产生的亚稳离子，通过分析相邻同组类型峰的质量差，识别相应的氨基酸残基，其中亚稳离子碎裂包括“自身”碎裂及外界作用诱导碎裂.第三种方法与Edman法有相似之处，即用化学探针或酶解使蛋白或肽从N端或C端逐一降解下氨基酸残基，形成相互间差一个氨基酸残基的系列肽，名为梯状测序(laddersequencing)，经质谱检测，由相邻峰的质量差知道相应氨基酸残基。
3.3.1蛋白消化蛋白的基团越大，质谱检测的准确率越低。因此，在质谱检测之前，须将蛋白消化成小分子的多肽，以提高质谱检测的准确率。一般而言，6-20个氨基酸的多肽最适合质谱仪的检测。现今最常用的酶为胰蛋白酶(trypsin)，它于蛋白的赖氨酸(lysine)和精氨酸(arginine)处将其切断。因此，同一蛋白经胰蛋白酶消化后，会产生相同的多肽。
3.3.2基质辅助激光解吸电离/飞行时间质谱测量法(MALDI-TOFMS)简而言之，基质辅助激光解吸电离/飞行时间质谱测量仪是将多肽成分转换成离子信号，并依据质量/电荷之比(mass/charge，m/z)来对该多肽进行分析，以判断该多肽源自哪一个蛋白。
3.3.3电子喷雾电离质谱测量法(electrosprayion-izationmassspectrometry，ESI-MS)。
4蛋白质质谱分析的应用
人体对蛋白质的需要固然有量的要求，但更重要的是质。换句话说，蛋白质食物并非多多益善，而是越优越好。
所谓优质蛋白质，至少应具备两个条件：一是氨基酸品种齐全，特别是8种必需氨基酸
将两种或几种营养价值较低的蛋白质食物，按照一定的比例搭配食用，就能取长补短，改善氨基酸的结构与比例，比如豆类加谷物类即为最佳搭配。另外，可对植物性蛋白质食品予以科学地加工，清除其中过多的纤维素，从而避免其对蛋白质吸收的干扰。以大豆为例，如煮熟之后整粒食用。所含蛋白质的吸收率为60％。而加工成豆浆饮用，所含蛋白质的吸收率可提高到90％以上。
避免不合理的搭配
为了使蛋白质食物能够充分地消化、吸收与利用，还须在搭配上下功夫，避免不合理的搭配。
蛋白质食物与水果同吃就不妥。因为水果中的果酸可抑制消化液分泌，破坏消化蛋白质的胃蛋白酶，进而导致蛋白质消化不良。
蛋白质食物不宜和精制糖搭配。因为精制糖抑制胃酸分泌，并可滞留于胃中发酵产气，降低蛋白质的消化与吸收。而与蔬菜同食则有利，由于蔬菜中一种也不能缺；二是所含氨基酸的比例平衡，有利于人体消化与吸收。
按上述两条标准来衡量，瘦肉、蛋类、鱼虾等动物性食品当属优质蛋白质之列，而植物性食品则或多或少存在缺陷，如豆类蛋白质缺乏蛋氨酸，大米蛋白质缺乏赖氨酸，花生蛋白质缺乏异亮氨酸，这些均属于不完全蛋白质。人体的吸收利用率也略低一筹。
植物蛋白质食品巧组合
前面说过，动物性蛋白最优，当为首选。但长期食用动物性蛋白质食物也容易导致肥胖、胆固醇升高等不良后果。因为，最好的办法是将植物性食品巧妙组合，利用蛋白质的互补作用，收到良好的效果。的特殊活性物质能促进人体对蛋白质的吸收，使吸收率可因之提高30％。
还有，吃了高蛋白食物后，不可立即饮茶，否则茶叶中的鞣酸可与蛋白质结合成很难被入体吸收的新物质――鞣酸蛋白，不仅降低了食物的营养价值，还可抑制肠蠕动而诱发便秘。所以，餐后须待两小时后再饮茶。