神奇的材料:蜘蛛丝

丝产品以其迷人的魅力和奢华的品质而著称。蜘蛛和蚕一样属于节肢动物，但是蚕是六足昆虫动物的幼虫，而蜘蛛是八足蛛形纲动物的成虫。在显微镜下观察，蜘蛛丝与蚕丝非常相似，都是实心、透明、没有内部结构，但是蜘蛛丝的横截面是圆形，而蚕丝是三角形。蜘蛛丝在水中横截面会明显膨胀，而纵向则收缩。它的微化学反应和真丝很相似。与蚕丝相比，蜘蛛丝的单丝弹性模量较低，应力也较低，在比例极限点的应力相近，且蜘蛛丝单位体积的断裂功是蚕丝的2倍以上。

为什么选择蜘蛛丝?

蜘蛛丝的强度和伸长特性是长久以来所公认的，比蚕丝要高很多。单位重量的络新妇属蛛的牵引丝强度比钢还要高。其拉伸强度可以达到109 N／m2。由此可知，一根铅笔粗细的纤维能够拉住一架飞行中的波音747飞机。蜘蛛能吐几种不同类型的丝，但最有研究意义的还是蜘蛛用于空中悬停和搭建蛛网的牵引丝。

结构

牵引丝是由四根互相缠绕的长丝组成：其中两根来自主壶腹腺，另外两根来自小壶腹腺，其中牵引丝的负荷能力主要是由主壶腹丝来承担。牵引丝是由框丝，放射状丝和捕获(圆周)丝组成的。其优异的撕裂强度是由很多个体丝所组成的固定丝赋予的。精细的结构使蜘蛛丝具有良好的弹性。

化学结构

蜘蛛丝的主要成分是蛋白质，主要由将近20种的α氨基酸组成，它们通过氨基化合物(―CO―NH―)连接在一起。其中，丙氨酸、甘氨酸、谷氨酸和亮氨酸含量占到氨基酸总量的80％以上。牵引丝含有2个系列的蛋白质：蜘蛛丝蛋白Ⅰ(具有高拉伸力和30％的延伸性)和蜘蛛丝蛋白Ⅱ(刚性好)。

蜘蛛丝蛋白l的结构和嵌段共聚物相似，这种共聚物中含有被富含甘氨酸的单链分隔开的流动丙氨酸。如，重复了很多次的GlyLeuGly-X―GluGlyAla5GlyLeuGly-X-GluGly(X=Ser，Asp.Gly.或Tyr)。

蜘蛛丝蛋白Ⅱ存在富含甘氨酸的重复单元，其中包括在二级结构中形成螺旋后的脯氨酸残留。富含甘氨酸的区域在作用上类似于连接器，可将LeuGly-X-Glu单链保存在丝蛋白中，并在二级结构中引入β转角。富含甘氨酸链段形成了无序的二级结构，而在这种结构中能产生由氢键固定形成的螺旋转向。尽管使得蜘蛛丝具有优异的强度和弹性特性的分子基础还是未知，但是在两个无定形区间的β-折叠区中所包含的多聚丙氨酸重复单元链所起的重要作用是很显然的。

微观结构

蚕丝纤维是具有无定形结晶态的两相纳米结构。在之前对蜘蛛丝的3D纳米结构研究中发现其具有皮芯结构，内核是由延展而褶皱的微原纤组成，与皮层原纤排列成两个同心圆柱体，其内芯与外皮具有完全不同的特性。经研究发现，蜘蛛丝具有一种三相结构：无定形区，由多聚丙氨酸形成的β-折叠结晶区和非周期点阵晶区(NPL)。不同化学性质的β-链蛋白质在β-折叠晶区中有序排列。随着位置的不同，NPL点阵晶区中各个点的结晶率也不同。尽管两种晶区都是紧密皱褶的且具有抗拉伸强度，但是其中一个的晶区是刚性的。研究人员认为，非刚性晶区的褶皱嵌入到刚性晶区的褶皱中并且与蛋白质的无定形区相互作用，因此将刚性的结晶固定在晶体中。蜘蛛丝中多聚蛋白质和蚕丝蛋白(分子量为500000-750000)占到50％以上，丝蛋白链在结构中形成规则的取向形态。形成蛛丝的液态聚合物分子量为30000，由丝腺生产出来。蜘蛛丝的性质

蛛网丝的拉伸强度为3000001b s／in2。蜘蛛丝的单位细度的强力范围为8-12 g／den。牵引丝的直径大约为3.1 μ m左右，细度为0_085den，纤维密度1.25 g／cm3。蜘蛛丝(2.8 g／den)的韧性比芳族聚酰胺(0.26 g／den)和尼龙6(0.9 g／den)要高很多，弹性也非常好，断裂伸长甚至可以达到自身长度的2-4倍。蜘蛛丝还具有防水性能，在-40℃的低温环境下也不会断裂。

蜘蛛丝的应力一应变曲线是S形的，类似于橡胶。曲线中较大的斜率表示蜘蛛丝在拉伸开始的时候，很小的变形就能承受一定的负荷，由此可知蜘蛛丝是“刚性”的。然而，在最大负荷点附近，曲线斜率很小，几乎平行于坐标轴，此时蜘蛛丝变得富有弹性，在断裂之前可以伸长近40％。因此，蜘蛛丝既有高强度又有高伸长的优点。从曲线中还可以看出芳族聚酰胺的强度很高但弹性不好，即这种纤维在伸长不大的时候就会断裂。相应地，尼龙的弹性很好但是不能承受多少负荷。

残留在无定形区的谷氨酰胺是使蜘蛛丝具有吸水特性的原因。其构造看起来像液态晶体，组成螺旋原纤增强结构。螺旋原纤嵌入一种由氢键形成的交联原纤网所构成的晶体中。应力-应变曲线初始区域的高模量则是原纤和交联原纤网共同作用的结果。交联原纤的连接断裂后，由于原纤的重新取向，在应力-应变曲线上就表现出了伪屈服应力的效果。随着螺旋原纤的变直，纤维模量逐步增大直到最大值。这些现象都伴随着原纤的逐渐断裂，直接导致蜘蛛丝的最终破坏。

丝纤维中的弹簧状链式结构使其具有很好的弹性，这种结构由蛋白质中可伸长的长螺旋组成。蛋白质链包含上千种氨基酸组成，其中由5种氨基酸组成的链段经重复63次后形成了稳定的β-折叠栅片结构。含有重复链段的蛋白质片段就形成了这种长弹簧状的外观。在每一个5种氯基酸链段的末尾，蛋白质链以180°转角与自身扭结。这些转角形成的链段重复平均为9次。蛋白质晶体嵌入到由螺旋氨基酸链组成的橡胶状的基质中。一系列的转角最终形成了一种螺旋，看起来就像一个分子弹簧。

蜘蛛丝的高强度是由混合结晶和基质结构决定的。通常，纤维的拉伸断裂是由于表面的裂口向内部继续楔形剪切作用的结果。作用力顺着纤维集中到开裂处，并向材料内部迅速并深入扩散。然而，这种断裂仅在不受抵抗的情况下才能继续传递下去。丝基质中的结晶会提供显著的抵抗使得断裂应力转向并减弱，因此说丝纤维具有很高的强力。

蜘蛛丝的局限

蜘蛛丝不易获得。1蜘蛛是地域性的食肉动物：如果把它们放置在一起或很近的地方，它们会吃掉对方尽管和蚕丝相比，蜘蛛的牵引丝体现了极其优越的性能，但蜘蛛不能大量养殖而且它们也不会把牵引丝吐在便于收集的茧里。

在高温下，丝的稳定性变低。丝的微观结构在160℃时降解；在294℃下，蜘蛛丝的分子完全分解。

由于水分含量的原因，丝纤维的尺寸不稳定，表现的湿度决定丝的拉伸性能。在潮湿的时候，牵引丝会超收缩，且直径变大。在这种状态下，长丝具有更好的延展性。但是由于较低的韦伯系数，丝的拉伸性能是不能重现的，这一点限制了丝纤维的实际应用。

基因工程

为增加蜘蛛丝的产量，就必须要了解蜘蛛的吐丝方法，然后根据纺丝原理生产人造蜘蛛丝，且丝纤维本身也 可以通过人工制得。目前，还不能实现用化学合成法合成蜘蛛丝，所以当前所使用的制丝方法是利用基因工程实现的。除了研究新型蛋白质聚合物之外，基因工程还为遗传特征图的绘制提供了前景，遗传特征可以赋予不同的天然纤维新的特性使纺织材料多功能性。用基因工程代替化学合成来生产聚酯具有很大优势，即从生产限定分子大小的方法变为生产多分散物质。

几年以前，科学家们破解了蜘蛛丝的遗传密码，基因是通过蛋白质中的DNA和RNA所转化的遗传信息表达的。为了大量生产蜘蛛丝，把生产蛛丝蛋白的基因(MaSp ll和MaSp 1)从蜘蛛细胞中分离出来，然后将其转录为细菌的基因组，如大肠杆菌。细菌经过繁殖最终形成一个克隆群，其产生的黏性物质通过蛋白合成法生产人造聚酯。不管是天然的还是合成变异的丝蛋白都可以用这个方法来克隆蜘蛛牵引丝的化学结构。

用克隆的原丝来纺制纱线的时候，丝的连续性是很难把握的，这取决于细菌培养的属性和蜘蛛丝蛋白的低产量。它们产生的仅是包含蛋白质片段的黏性物质，不具有刚性，与天然产品相去甚远，没有任何商业价值。

另外一种方法是利用转基因的烟草和马铃薯的基因来表达络新妇属蛛的牵引蛋白的重组细胞。农杆菌被用来运送蜘蛛丝的基本成分到烟草植物的基因组中。从新植物割碎的叶子中获得蜘蛛丝蛋白，叶子经粗割处理后在液氮中冲击冻结，然后经挤压，离心和倾析操作――这些简单操作很容易实现机械化大规模。接着把溶液煮沸，收集到的就是单植物蛋白，且只有未被破坏的蜘蛛丝蛋白才能留在清澈的溶液中。

应用基因合成法，重组的蛋白质细胞与天然的相比，90％以上显示出相同的特性。而重组丝蛋白得到了累积且由420-3600对碱基对基因编码而成，且含有的丝蛋白含量可以占到烟草及马铃薯叶和茎的内质网(ER)中的可溶蛋白质总量的2％以上。应用目前的表达系统，在植物组织中至少可以获得100 kDa的蜘蛛丝蛋白。在植物中生产的时候，重组丝蛋白细胞显示出极好的热稳定性，这种性能使得蜘蛛丝蛋白可以通过简单而有效地过程提纯。然而，和细菌表达系统一样存在的问题是，蛋白质分子长度太短，很难纺制成长纤维使用。这个系统也存在缺点，即产物会沉积在细胞的内部；如，在植物细胞的内质网中，因此随之需要一系列的分离步骤。另外，由于缺少交联以及白色硬块的形成，来自细菌的蛋白质强度也不够。

最近，研究人员把丝蛋白基因植入山羊和奶牛的体内，从它们生产的乳液中提取丝蛋白。由此而制成的丝纤维是由蜘蛛的丝腺所产生的蛋白质组成的。在解剖学上，蜘蛛丝腺的蛋白生成模式与山羊的乳腺非常类似，两种腺体的上皮细胞中都能生产和分泌大量的水溶性复合蛋白质。每种腺体产生的蛋白质都在细胞膜――腺体的大管腔内。乳腺细胞膜一般由牛乳腺细胞(MAC―T)和鼠肾细胞(BHK)组成，编码为蜘蛛丝蛋白的cDNA在这里被转化。乳腺生产奶液的过程与蜘蛛生成蛋白质的过程相似，因此在丝蛋白中会产生合适的蛋白交联。

前期研究还曾尝试将蜘蛛丝基因剪接在大型动物的乳腺细胞里，应用这项技术，把蛛网细胞的基因注射进一只未受精的奶山羊的单卵细胞中。移除卵细胞原有的细胞核，用在培养皿中培养长大的、从其它羊身上取得的细胞核代替。这种核移植技术通常被称为克隆术。因此，蜘蛛基因成为山羊体内的70000种基因中的一个。在成年母山羊里，蜘蛛基因在哺乳期很活跃：当哺乳期过去后，基因失去活力。研究发现，山羊每升奶能生产5 g丝蛋白，最多产量为1.5 L／天。将这些蛋白质聚合链从奶中萃取出来，通过降低乳液中丝一奶混合的含量(使复合丝蛋白的含量大于20％)制成“纺丝液”，并像蜘蛛一样将纺丝液通过微小的孔如丝般挤压喷出，进而加工成丝纤维。

在合成蜘蛛丝的生产上还存在一定的问题。可将蜘蛛丝进行大规模纺制生产的方法还没有研究出来。蜘蛛的纺丝液含有近50％的蛋白质，这样的纺丝液蛋白质含量太高，不能应用于工业生产，主要原因是这种高蛋白的流体吐于黏稠，不能进行有效的纺纱。同时，这种丝也不能溶于水，但是这个问题可以通过在蛋白质分子链的末端连接可溶性氨基酸来解决，如组氨酸或精氨酸。然而，少量溶解在离液剂例如溴化锂浓溶液(9M)中的牵引丝，可应用湿法纺丝通过由醋酸凝固浴构成的微型喷丝板设备制成纤维。这些长丝不能表现原丝的高性能，但是少部分蛋白质序列中残留的丙氨酸确实嵌入了卢一折叠结构中。这表明生产的蜘蛛丝纤维具有结晶性，并证明丝的高性能不仅是氨基酸序列的作用还在于拉伸过程。

应用

蜘蛛丝纤维强度高，质量轻，弹性好并可生物降解，从医用到军用的各个领域都是理想的材料。由于蜘蛛丝具有优于钢的拉伸强度(以质量为基准的定量)；高延伸性；高吸水性和生物降解性，因此其具有广阔的技术应用前景和经济效益潜力。如果将来蜘蛛丝的生产能够工业化，它将能用于不同领域。结论

目前蜘蛛丝的研究还聚焦在问题的讨论上。通过对氨基酸序列以及各种纺丝条件的进一步研究，将可以在结构层面上解答一些关于蜘蛛牵引丝独特性能的基础性问题。研究还会继续揭开这种纤维的秘密。可以预见，转基因生产技术的发展将会使这种纤维的生产更有效，成本更低廉。